Esteroides anabolizantes. Aede De Groot

posible encontrar frecuentemente los nombres antiguos a pesar de los frecuentes llamamientos a estos científicos para que utilicen la nomenclatura correcta [3].

      En el comercio y anuncios de esteroides anabolizantes se encuentran habitualmente nombres desfasados. Esta situación confusa debería terminar lo más rápidamente posible, aunque la historia nos enseña que no se trata de una tarea fácil [3].

       REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

[1] Steroid Nomenclature. Chemistry and Industry, London 1950; 1-11. Steroid Nomenclature. Journal of the Chemical Society 1951; 3.515-3.537.

[2] Nomenclature of steroids. Pure and Applied Chemistry 1972; vol. 1, 2, 285-322.

[3] Kime D.E. Steroid Nomenclature. General and Comparative Endocrinology 1995; 98, 119-120.

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      Aminoácidos y proteínas

      Para transmitir su mensaje a la célula, las hormonas esteroideas como la testosterona han de interaccionar con los llamados receptores, de forma que la combinación receptor-esteroide es la responsable de transportar dicho mensaje hacia delante. Así, la testosterona debe encontrar el receptor androgénico y formar un complejo con el mismo. Este complejo indica al ácido desoxirribonucleico (ADN) de los genes que debe iniciar la síntesis de proteínas para formar más masa muscular.

      El receptor androgénico y la mayoría de los músculos están formados por proteínas. También las enzimas, órganos, tendones, piel, uñas y pelo están formados por proteínas. Por esto, resulta interesante explicar en primer lugar cómo son las proteínas a nivel molecular. Es también a este nivel molecular donde se produce la interacción entre el esteroide testosterona y el receptor androgénico.

      Las proteínas son biopolímeros. Los polímeros son moléculas gigantes formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros. En el caso de las proteínas, estos monómeros son llamados aminoácidos. En el cuerpo humano las proteínas están formadas por la unión de sólo 20 aminoácidos diferentes. Todos los aminoácidos presentan un grupo amino (NH₂) y un grupo ácido carboxílico (COOH). Entre ambos grupos existe un átomo de carbono adicional sobre el que se une una cadena lateral R. Este grupo R (cadena lateral) es diferente en cada uno de los 20 aminoácidos.

      En una proteína, el grupo ácido carboxílico de un aminoácido se encuentra conectado con el grupo amino del siguiente mediante la formación de una amida o enlace peptídico. De esta forma, los aminoácidos se unen formando una cadena que da origen a una gran molécula (ver figura 14). Cuando se unen un número limitado de aminoácidos (10-100), la molécula se llama péptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es mucho mayor, la molécula se llama proteína. No existe una separación clara entre péptidos y proteínas.

      Los enlaces peptídicos en la cadena de aminoácidos son importantes porque mantienen la molécula unida, pero las cadenas laterales de los aminoácidos también lo son. Estas cadenas laterales contienen toda clase de grupos funcionales que proporcionan a cada aminoácido sus características y funciones propias. Así, los aminoácidos se pueden subdividir según las características químicas de la cadena lateral. De esta forma podemos distinguir entre aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen grupos alquilo apolares, grupos sulfurados (con átomos de azufre), grupos hidroxilo (OH), grupos nitrogenados básicos, grupos ácidos y amidas.

      Los 20 aminoácidos proteinogénicos, con sus nombres y abreviaciones oficiales se muestran en la figura 15, donde se encuentran agrupados de acuerdo con las características químicas de su cadena lateral.

      En cada proteína, el número de moléculas de cada aminoácido particular puede ser muy variado y la ordenación de los aminoácidos en la cadena proteica puede ser infinita. Eso significa que con sólo estos 20 aminoácidos se pueden construir un número ilimitado de proteínas diferentes.

      Una vez construida una cadena de aminoácidos mediante la formación de enlaces peptídicos, éstos y los grupos funcionales de las cadenas laterales pueden interaccionar entre ellos de diferentes formas. Estas interacciones son más débiles que los enlaces normales entre átomos. Sin embargo, pueden hacer que la larga cadena de aminoácidos de una proteína se pliegue de una forma característica, única para cada proteína. Este plegamiento es comparable al que se produce en un ovillo de lana para formar una pelota.

      En los siguientes capítulos vamos a echar una ojeada más próxima a las interacciones que se producen entre las cadenas laterales de los aminoácidos, las cuales son responsables del plegamiento de la cadena de aminoácidos en la proteína. También la forma del receptor androgénico depende de este tipo de interacciones. En el interior del receptor androgénico existen 18 aminoácidos, y las interacciones entre las cadenas laterales de estos aminoácidos y la molécula del esteroide que actúa sobre este receptor son de la mayor importancia, ya que estas interacciones son las responsables últimas de la formación del complejo testosterona-receptor androgénico y de que éste ejerza su función.

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      Comunicación entre moléculas

      Cuando dos moléculas, como una hormona esteroidea y su receptor, tienen que interaccionar, debe haber instrumentos que indiquen a la hormona cómo encontrar y reconocer al receptor. Las dos moléculas deben comunicarse de una forma u otra y deben sentir si el complejo hormonareceptor puede formarse o no. En términos químicos decimos que las moléculas interaccionan entre ellas permitiendo la unión del esteroide con su receptor. En este capítulo describiremos la naturaleza de estas interacciones que se producen a nivel molecular.

      Las interacciones moleculares más importantes son las in -teracciones entre dipolos, interacciones apolares, enlaces por puente de hidrógeno e interacciones iónicas. En primer lugar explicaremos los fundamentos de estas interacciones para explicar finalmente que una combinación de todas ellas es responsable de la unión del esteroide con su receptor.

      Para entender bien la naturaleza de las interacciones entre moléculas es necesario volver a los compuestos de carbono más sencillos explicados en el capítulo 2. En ese capítulo hemos explicado la forma de las moléculas, y ahora veremos algunos aspectos sobre las clases de enlaces en estas moléculas y sobre la distribución de la carga eléctrica en los enlaces químicos.

      Las moléculas están compuestas por átomos. Los átomos poseen un núcleo formado por partículas cargadas positivamente llamadas protones y por partículas no cargadas llamadas neutrones. Protones y neutrones tienen aproximadamente la misma masa y más del 99% de la masa atómica se concentra en el núcleo. El núcleo está rodeado por partículas cargadas negativamente llamadas electrones que se mueven alrededor del núcleo a una velocidad inmensurable y a una distancia relativamente grande. El número de protones y electrones en un átomo son iguales, lo que hace que el átomo en su conjunto sea neutro, sin carga eléctrica neta. Los electrones de la corteza atómica son los encargados de la formación de enlaces entre átomos en las moléculas.

      La mayoría de los enlaces