Белки. Часть 2: обмен и синтез. Наталья Ивановна Трунилина

>Опорно-двигательную функцию (коллаген) и другие функции.

      Норма белка 80-120 г/сут.

      II. Полноценные и неполноценные белки.

      Критериями полноценности белков являются:

      Количественное и качественное соотношение аминокислот, близкое по составу к белкам человека.

      Наличие эссенциальных аминокислот.

      Усвояемость белков.

      III. Заболевания связанные с белковой недостаточностью.

      Недостаточность белкового питания ведет к заболеванию – «квашиоркор», что обозначает «золотой» (или красный) мальчик, в Центральной Африке, где дети питаются бананами, просо, кукурузой. Характерна резкая задержка роста, анемия, отёки, жировая инфильтрация печени, атрофия поджелудочной железы, поражение почек. У лиц негройдной расы волосы приобретают красно-коричневый оттенок.

      Смертность 50-90%.

      К жировой инфильтрации печени и циррозу приводит недостаточность МЕТИОНИНА. Дефицит ГИСТИДИНА сопровождается анемией и другими заболеваниями.

      IV. Азотистый баланс.

      Азотистый баланс – это отношение количества азота поступившего с пищей к количеству азота теряемого организмом с мочой, фекалиями, потом в составе азотсодержащих соединений (мо-чевины, мочевой кислоты, креатинина и др.).

      V. Переваривание белков в желудке.

      В полости рта белки не перевареваются. Переваривание белков происходит в желудке и кишечнике под действием эндо и экзопротеиназ.

      5.1 Желудочный сок.

      5.2 HCl. Биологическая роль.

      Денатурация белков.

      Бактерицидное действие.

      Активирует пепсиноген.

      Создаёт оптимум рН для пепсина.

      Усиливает всасывание железа.

      Стимулирует выделение гормоноидов: секретина, холецитокинина, панкрео-зимина и др.

      5.3 Образование HCl.

      5.4 Регуляция HCl.

      5.5 Определение HCl в клинике.

      При онкологии в желудочном соке образуется лактат, в связи с тем глюкоза идёт по анаэробному пути (гликолиз). В желудке фермент:

      5.6 Пепсин – образование активной формы, механизм действия.

      Пепсин образуется из пепсиногена в результате ограниченного протеолиза, то есть это гидролиз белка с отщеплением части белковой молекулы и образованием активной формы.

      Пепсин – эндопротеиназа, рН 1.5-2.0 расщепляет связи образованные NН₂ группами ароматических аминокислот: ФЕН, ТИР и ТРИ, а также связи между АЛА-АЛА, АЛА-СЕР, АЛА-ГЛИ, ЛЕЙ-ГЛУ.

      Образуются высокомолекулярные пептиды.

      VI. Переваривание белков в кишечнике.

      6.1 Трипсин, образование активной формы.

      Трипсин – эндопротеиназа, (рН-7,8) действует на пептидные связи, образованные СОО^- группами АРГИНИНА и ЛИЗИНА. Образуются низкомолекулярные пептиды.

      6.2 Химотрипсин, образование активной формы, механизм действия.

      Химотрипсин – эндопротеиназа, (рН 7.8) гидролизует пептидные связи, образованные СОО^- группами ароматических аминокислот. Образуются низкомолекулярные пептиды.

      6.3 Экзопротеиназы. Образование активных форм и механизм действия.

      VII. Специфические эндопептидазы.

      Эластаза и коллагеназа расщипляют связи в эластине и коллагене образовывая аминокислоты с короткими радикалами: ГЛИ, АЛА, СЕР. Однако лишь незначительное количество этих белков гидролизуется в кишечнике. Переваривание белков заканчивается образованием аминокислот.

      VIII. Превращение аминокислот под действием микрофлоры кишечника.

      8.1