Биология. Общая биология. 10–11 классы. В. В. Пасечник

Читать онлайн.
Название Биология. Общая биология. 10–11 классы
Автор произведения В. В. Пасечник
Жанр Учебная литература
Серия Вертикаль (Дрофа)
Издательство Учебная литература
Год выпуска 2013
isbn 978-5-358-11652-8



Скачать книгу

из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает очень большой.

      В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 различных аминокислот, но бесконечное разнообразие белков создаётся за счёт различного сочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением. Но и это огромное число не предел – белок может состоять и из большего числа аминокислотных остатков, и, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

      Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая – карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение (рис. 12).

      Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании белка. В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной – образуется пептид (от греч. peptos – сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда будет группа NH2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце – группа СООН (этот конец получил название C-конца) (рис. 13).

      Рис. 12. Разнообразие аминокислот

      Рис. 13. Схема образования пептидной связи

      Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. В состав белка может входить не одна, а две полипептидные цепи и более. Так, в молекуле инсулина – две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цепей.

      Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищей в готовом виде.

      Классификация белков. Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды – содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).

      Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.

      Уровни организации белковой молекулы. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис. 14).

      Линейная последовательность аминокислот в составе